De primaire structuur van eiwitten Het is de volgorde waarin de aminozuren van het polypeptide of de polypeptiden waaruit ze bestaan, zijn gerangschikt. Een eiwit is een biopolymeer dat bestaat uit α-aminozuurmonomeren die zijn verbonden door peptidebindingen. Elk eiwit heeft een gedefinieerde volgorde van deze aminozuren.
Eiwitten vervullen een breed scala aan biologische functies, waaronder het vormen en behouden van de integriteit van cellen via het cytoskelet, het verdedigen van het lichaam tegen vreemde stoffen door middel van antilichamen en het katalyseren van chemische reacties in het lichaam door middel van enzymen..
Tegenwoordig gaat het bepalen van de samenstelling van eiwitten en de volgorde waarin aminozuren zijn gerangschikt (sequencing) sneller dan jaren geleden. Deze informatie wordt gedeponeerd in internationale elektronische databases die toegankelijk zijn via internet (onder andere GenBank, PIR).
Artikel index
Aminozuren zijn moleculen die een aminogroep en een carbonzuurgroep bevatten. In het geval van α-aminozuren hebben ze een centraal koolstofatoom (α-koolstof) waaraan zowel de aminogroep als de carboxylgroep zijn gebonden, evenals een waterstofatoom en een onderscheidende R-groep, die zijketen wordt genoemd..
Vanwege deze configuratie van de α-koolstof zijn de aminozuren die worden gevormd, bekend als α-aminozuren, chiraal. Er worden twee vormen geproduceerd die spiegelbeelden van elkaar zijn en L- en D-enantiomeren worden genoemd..
Alle eiwitten in levende wezens zijn opgebouwd uit 20 α-aminozuren met de L-configuratie. De zijketens van deze 20 aminozuren zijn verschillend en hebben een grote diversiteit aan chemische groepen.
In principe kunnen α-aminozuren (willekeurig) als volgt worden gegroepeerd, afhankelijk van het type zijketen.
In deze groep zitten volgens sommige auteurs Glycine (Gli), Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu) en Isoleucine (Ile). Andere auteurs omvatten ook Methionine (Met) en Proline (Pro).
Bevat Serine (Ser), Cysteïne (Cys), Threonine (Thr) en ook Methionine. Volgens sommige auteurs zou de groep alleen Ser en Thr moeten omvatten.
Uitsluitend samengesteld uit Proline, dat, zoals reeds opgemerkt, door andere auteurs wordt gerekend tot de alifatische aminozuren.
Fenylalanine (Phe), Tyrosine (Tyr) en Tryptofaan (Trp).
Histidine (His), lysine (Lys) en arginine (Arg)
Het bevat asparaginezuur (Asp) en glutaminezuur (Glu) en ook de amiden Aspargine (Asn) en Glutamine (Gin). Sommige auteurs scheiden deze laatste groep in tweeën; aan de ene kant die van zure aminozuren (de eerste twee), en aan de andere kant die carboxylamide bevatten (de overige twee).
Aminozuren kunnen met elkaar worden verbonden door middel van peptidebindingen. Deze bindingen, ook wel amidebindingen genoemd, worden tot stand gebracht tussen de α-aminogroep van het ene aminozuur en de α-carboxylgroep van een ander aminozuur. Deze vereniging wordt gevormd door het verlies van een watermolecuul.
De vereniging tussen twee aminozuren resulteert in de vorming van een dipeptide, en als nieuwe aminozuren worden toegevoegd, kunnen tripeptiden, tetrapeptiden enzovoort opeenvolgend worden gevormd..
Polypeptiden die uit een klein aantal aminozuren bestaan, worden over het algemeen oligopeptiden genoemd, en als het aantal aminozuren hoog is, worden ze polypeptiden genoemd..
Elk aminozuur dat aan de polypeptideketen wordt toegevoegd, geeft één molecuul water af. Het deel van het aminozuur dat tijdens de vereniging de H + of OH- heeft verloren, wordt de aminozuurrest genoemd.
De meeste van deze oligopeptide- en polypeptideketens zullen aan het ene uiteinde een amino-terminale groep (N-terminale) hebben en aan de andere een terminale carboxylgroep (C-terminale). Bovendien kunnen ze veel ioniseerbare groepen bevatten tussen de zijketens van de aminozuurresiduen waaruit ze bestaan. Daarom worden ze beschouwd als polyampolieten.
Elk eiwit heeft een bepaalde volgorde van zijn aminozuurresiduen. Deze volgorde is wat bekend staat als de primaire structuur van het eiwit..
Elk afzonderlijk eiwit in elk organisme is soortspecifiek. Dat wil zeggen, de myoglobine van een mens is identiek aan die van een ander mens, maar het heeft kleine verschillen met de myoglobine van andere zoogdieren..
De hoeveelheid en soorten aminozuren die een eiwit bevat, is net zo belangrijk als de locatie van deze aminozuren in de polypeptideketen. Om eiwitten te begrijpen, moeten biochemici eerst elk specifiek eiwit isoleren en zuiveren, vervolgens een analyse maken van het aminozuurgehalte en tenslotte de volgorde bepalen..
Om eiwitten te isoleren en te zuiveren zijn er verschillende methoden, waaronder: centrifugatie, chromatografie, gelfiltratie, dialyse en ultrafiltratie, evenals het gebruik van de oplosbaarheidseigenschappen van het eiwit dat wordt bestudeerd..
De bepaling van de aminozuren die in eiwitten aanwezig zijn, gebeurt in drie stappen. De eerste is om peptidebindingen te verbreken door hydrolyse. Vervolgens worden de verschillende soorten aminozuren in het mengsel gescheiden; en tenslotte wordt elk van de soorten verkregen aminozuren gekwantificeerd.
Om de primaire structuur van het eiwit te bepalen, kunnen verschillende methoden worden gebruikt; maar momenteel de meest gebruikte is de Edman-methode, die in feite bestaat uit het herhaaldelijk markeren en scheiden van het N-terminale aminozuur van de rest van de keten, en het identificeren van elk aminozuur dat afzonderlijk wordt vrijgegeven..
De primaire structuur van eiwitten wordt gecodeerd in de genen van organismen. Genetische informatie zit in DNA, maar voor de vertaling ervan in eiwitten moet het eerst worden getranscribeerd in mRNA-moleculen. Elk nucleotide-triplet (codon) codeert voor een aminozuur.
Omdat er 64 mogelijke codons zijn en slechts 20 aminozuren worden gebruikt bij de constructie van eiwitten, kan elk aminozuur worden gecodeerd door meer dan één codon. Vrijwel alle levende wezens gebruiken dezelfde codons om voor dezelfde aminozuren te coderen. Daarom wordt de genetische code als een bijna universele taal beschouwd.
In deze code worden codons gebruikt om de translatie van het polypeptide te starten en ook te stoppen. De stopcodons coderen voor geen enkel aminozuur, maar stoppen de translatie aan het C-uiteinde van de keten en worden vertegenwoordigd door de tripletten UAA, UAG en UGA..
Aan de andere kant functioneert het AUG-codon normaal gesproken als een startsignaal en codeert het ook voor methionine..
Na translatie kunnen eiwitten enige bewerking of modificatie ondergaan, zoals verkorting door fragmentatie, om hun uiteindelijke configuratie te bereiken.
Niemand heeft nog op dit artikel gereageerd.