De pepsine Het is een krachtig enzym dat aanwezig is in maagsap en dat helpt bij de vertering van eiwitten. Het is eigenlijk een endopeptidase waarvan de hoofdtaak is om voedseleiwitten af te breken in kleine stukjes die bekend staan als peptiden, die vervolgens worden opgenomen door de darm of worden afgebroken door pancreasenzymen..
Hoewel het voor het eerst werd geïsoleerd in 1836 door de Duitse fysioloog Theodor Schwann, duurde het tot 1929 voordat de Amerikaanse biochemicus John Howard Northrop, van het Rockefeller Institute for Medical Research, de feitelijke kristallisatie en een deel van zijn functies rapporteerde. hem helpen 17 jaar later de Nobelprijs voor scheikunde te ontvangen.
Dit enzym is niet uniek voor mensen. Het wordt ook geproduceerd in de maag van verschillende dieren en werkt vanaf de vroege levensfasen door samen te werken bij de vertering van eiwitten uit zuivelproducten, vlees, eieren en granen, voornamelijk.
Artikel index
De belangrijkste cellen van de maag produceren een eerste stof die pepsinogeen wordt genoemd. Dit pro-enzym of zymogeen wordt gehydrolyseerd en geactiveerd door maagzuren, waarbij 44 aminozuren verloren gaan. Uiteindelijk bevat pepsine 327 aminozuurresiduen in zijn actieve vorm, die zijn functies vervult op maagniveau..
Het verlies van deze 44 aminozuren laat een gelijk aantal zuurresten vrij. Om deze reden werkt pepsine het beste in media met een zeer lage pH..
Zoals eerder vermeld, is de belangrijkste functie van pepsine de vertering van eiwitten. Pepsine-activiteit is hoger in zeer zure omgevingen (pH 1,5 - 2) en bij temperaturen tussen 37 en 42 ºC.
Slechts een deel van de eiwitten die de maag bereiken, worden afgebroken door dit enzym (ongeveer 20%), waardoor kleine peptiden worden gevormd.
De activiteit van pepsine is voornamelijk gericht op de hydrofobe N-terminale bindingen die aanwezig zijn in aromatische aminozuren zoals tryptofaan, fenylalanine en tyrosine, die deel uitmaken van veel eiwitten uit voedsel..
Een functie van pepsine die door sommige auteurs is beschreven, vindt plaats in het bloed. Hoewel deze bewering controversieel is, lijkt het erop dat kleine hoeveelheden pepsine in de bloedbaan terechtkomen, waar het inwerkt op grote of gedeeltelijk gehydrolyseerde eiwitten die door de dunne darm werden opgenomen voordat ze volledig werden verteerd..
Pepsinogeen dat wordt uitgescheiden door de hoofdcellen van de maag, ook bekend als zymogene cellen, is de voorloper van pepsine.
Dit pro-enzym wordt vrijgegeven dankzij impulsen van de nervus vagus en de hormonale secretie van gastrine en secretine, die worden gestimuleerd na voedselinname.
Al in de maag vermengt pepsinogeen zich met zoutzuur, dat door dezelfde stimuli vrijkomt en snel met elkaar in wisselwerking staat om pepsine te produceren..
Dit wordt uitgevoerd na de splitsing van een fragment van 44 aminozuren uit de oorspronkelijke structuur van pepsinogeen via een complex autokatalytisch proces..
Eenmaal actief kan dezelfde pepsine de productie en afgifte van meer pepsinogeen blijven stimuleren. Deze actie is een goed voorbeeld van positieve enzymfeedback..
Naast pepsine zelf, stimuleren histamine en vooral acetylcholine peptische cellen om nieuw pepsinogeen te synthetiseren en vrij te geven.
De belangrijkste plaats van actie is de maag. Dit feit kan gemakkelijk worden verklaard door te begrijpen dat brandend maagzuur de ideale conditie is voor zijn prestaties (pH 1,5-2,5). Wanneer de voedselbolus van de maag naar de twaalfvingerige darm gaat, wordt de pepsine geïnactiveerd wanneer deze een darmmedium met een basische pH tegenkomt..
Pepsine werkt ook in het bloed. Hoewel dit effect al controversieel is, beweren bepaalde onderzoekers dat pepsine in het bloed terechtkomt, waar het bepaalde langketenige peptiden blijft verteren of peptiden die niet volledig zijn afgebroken..
Wanneer pepsine de maag verlaat en zich in een omgeving met een neutrale of basische pH bevindt, houdt zijn functie op. Omdat het echter niet wordt gehydrolyseerd, kan het opnieuw worden geactiveerd als het medium opnieuw wordt aangezuurd..
Dit kenmerk is belangrijk om enkele van de negatieve effecten van pepsine te begrijpen, die hieronder worden besproken..
De chronische terugkeer van pepsine in de slokdarm is een van de belangrijkste oorzaken van de schade die wordt veroorzaakt door gastro-oesofageale reflux. Hoewel de rest van de stoffen waaruit maagsap bestaat ook bij deze pathologie betrokken zijn, lijkt pepsine de meest schadelijke van allemaal..
Pepsine en andere zuren die bij reflux aanwezig zijn, kunnen niet alleen oesofagitis veroorzaken, wat het eerste gevolg is, maar ook veel andere systemen beïnvloeden.
Mogelijke gevolgen van pepsine-activiteit op bepaalde weefsels zijn onder meer laryngitis, pneumonitis, chronische heesheid, aanhoudende hoest, laryngospasme en zelfs larynxkanker..
Astma als gevolg van pulmonale microaspiratie van de maaginhoud is onderzocht. Pepsine kan een irriterend effect hebben op de bronchiale boom en de vernauwing van de luchtwegen bevorderen, waardoor de typische symptomen van deze ziekte worden veroorzaakt: ademnood, hoesten, piepende ademhaling en cyanose.
De orale en tandbollen kunnen ook worden beïnvloed door de werking van pepsine. De meest voorkomende symptomen van deze schade zijn halitose of slechte adem, overmatige speekselvloed, granulomen en tanderosie. Dit eroderende effect manifesteert zich meestal na jarenlange reflux en kan het gehele gebit beschadigen..
Desondanks kan pepsine vanuit medisch oogpunt nuttig zijn. De aanwezigheid van pepsine in speeksel is dus een belangrijke diagnostische marker van gastro-oesofageale reflux..
Er is zelfs een snelle test op de markt, PepTest genaamd, die de aanwezigheid van pepsinespeeksel detecteert en helpt bij de diagnose van reflux..
Papaïne, een enzym dat sterk lijkt op pepsine dat aanwezig is in papaja's of melkachtige, is nuttig bij hygiëne en het bleken van tanden.
Daarnaast wordt pepsine gebruikt in de leerindustrie en klassieke fotografie, maar ook bij de productie van kazen, granen, snacks, gearomatiseerde dranken, voorverteerde eiwitten en zelfs kauwgom..
Niemand heeft nog op dit artikel gereageerd.