De tubuline is een bolvormig dimeer eiwit dat bestaat uit twee polypeptiden: alfa- en bètatubuline. Ze zijn gerangschikt in de vorm van een buis om microtubuli te produceren, die samen met actine-microfilamenten en tussenliggende filamenten het cytoskelet vormen.
Microtubuli worden aangetroffen in verschillende essentiële biologische structuren, zoals onder andere de flagella van sperma, de verlengstukken van trilharen, de trilharen van de luchtpijp en de eileiders..
Bovendien fungeren de structuren die tubuline vormt als transportroutes - analoog aan de sporen van een trein - van materialen en organellen in de cel. De verplaatsing van stoffen en structuren is mogelijk dankzij motoreiwitten die zijn geassocieerd met microtubuli, kinesine en dyneïne genaamd..
Artikel index
Tubuline-subeenheden zijn 55.000 dalton-heterodimeren en zijn de bouwstenen van microtubuli. Tubuline wordt in alle eukaryote organismen aangetroffen en is gedurende de hele evolutie in hoge mate geconserveerd gebleven.
Het dimeer bestaat uit twee polypeptiden die alfa- en bètatubuline worden genoemd. Deze polymeriseren om microtubuli te vormen, die bestaan uit dertien protofilamenten die parallel zijn gerangschikt in de vorm van een holle buis..
Een van de meest relevante kenmerken van microtubuli is de polariteit van de structuur. Met andere woorden, de twee uiteinden van de microtubule zijn niet hetzelfde: het ene uiteinde wordt het snelgroeiende of "meer" uiteinde genoemd en het andere uiteinde is het langzaam groeiende of "minder" uiteinde..
Polariteit is belangrijk omdat het de bewegingsrichting langs de microtubulus bepaalt. Tubuline dimeer kan polymeriseren en depolariseren in snelle montagecycli. Dit fenomeen treedt ook op bij actinefilamenten.
Er is een derde type subeenheid: het is gamma-tubuline. Dit maakt geen deel uit van de microtubuli en bevindt zich in de centrosomen; het neemt echter deel aan de kiemvorming en vorming van microtubuli.
De alfa- en bèta-subeenheden associëren sterk om een complex heterodimeer te vormen. In feite is de interactie van het complex zo intens dat het onder normale omstandigheden niet dissocieert..
Deze eiwitten zijn opgebouwd uit 550 aminozuren, meestal zuur. Hoewel alfa- en bètatubulines behoorlijk op elkaar lijken, worden ze gecodeerd door verschillende genen..
In alfa-tubuline kunnen aminozuurresiduen met een acetylgroep worden gevonden, waardoor het verschillende eigenschappen heeft in celflagella..
Elke subeenheid van tubuline is geassocieerd met twee moleculen: in alfa-tubuline bindt GTP onomkeerbaar en hydrolyse van de verbinding vindt niet plaats, terwijl de tweede bindingsplaats in bèta-tubuline GTP reversibel bindt en hydrolyseert..
GTP-hydrolyse resulteert in een fenomeen dat "dynamische instabiliteit" wordt genoemd, waarbij microtubuli groei- en achteruitgangscycli ondergaan, afhankelijk van de snelheid waarmee tubuline wordt toegevoegd en de snelheid van GTP-hydrolyse..
Dit fenomeen resulteert in een hoge omloopsnelheid van de microtubuli, waarbij de halfwaardetijd van de structuur slechts enkele minuten bedraagt..
De alfa- en bèta-subeenheden van tubuline polymeriseren om microtubuli te veroorzaken, die deel uitmaken van het cytoskelet.
Naast microtubuli bestaat het cytoskelet uit twee aanvullende structurele elementen: actinemicrofilamenten van ongeveer 7 nm en intermediaire filamenten met een diameter van 10 tot 15 nm..
Het cytoskelet is het raamwerk van de cel, het ondersteunt en onderhoudt de celvorm. De membraan- en subcellulaire compartimenten zijn echter niet statisch en zijn constant in beweging om de verschijnselen van endocytose, fagocytose en secretie van materialen te kunnen uitvoeren..
Door de structuur van het cytoskelet kan de cel zich aanpassen om alle bovengenoemde functies te vervullen..
Het is het ideale medium voor celorganellen, het plasmamembraan en andere celcomponenten om hun normale functies uit te voeren, naast deelname aan de celdeling.
Ze dragen ook bij aan cellulaire bewegingsverschijnselen zoals de voortbeweging van amoeben en gespecialiseerde bewegingsstructuren zoals cilia en flagella. Ten slotte is het verantwoordelijk voor de beweging van de spieren.
Dankzij dynamische instabiliteit kunnen microtubuli volledig worden gereorganiseerd tijdens celdelingsprocessen. De opstelling van de microtubuli tijdens de interface kan worden gedemonteerd en de tubuline-subeenheden zijn vrij.
Tubuline kan zichzelf weer in elkaar zetten en aanleiding geven tot de mitotische spoel, die betrokken is bij de scheiding van chromosomen.
Er zijn bepaalde medicijnen, zoals colchicine, taxol en vinblastine, die de celdelingsprocessen verstoren. Het werkt rechtstreeks in op tubulinemoleculen en beïnvloedt het fenomeen van assemblage en dissociatie van microtubuli.
In dierlijke cellen strekken microtubuli zich uit tot het centrosoom, een structuur dicht bij de kern die bestaat uit een paar centriolen (elk loodrecht georiënteerd) en omgeven door een amorfe substantie, de pericentriolaire matrix genaamd..
De centriolen zijn cilindrische lichamen gevormd door negen tripletten van microtubuli, in een organisatie vergelijkbaar met de cilia en cel flagella..
Tijdens het celdelingsproces strekken de microtubuli zich uit van de centrosomen en vormen zo de mitotische spoel, verantwoordelijk voor de juiste verdeling van de chromosomen naar de nieuwe dochtercellen..
Het lijkt erop dat de centriolen niet essentieel zijn voor de opbouw van microtubuli in cellen, aangezien ze niet aanwezig zijn in plantencellen of in sommige eukaryote cellen, zoals in de eitjes van bepaalde knaagdieren..
In de pericentriolaire matrix vindt de initiatie plaats voor de assemblage van microtubuli, waar nucleatie plaatsvindt met behulp van gamma-tubuline.
De drie typen tubuline (alfa, bèta en gamma) worden gecodeerd door verschillende genen en zijn homoloog aan een gen dat wordt aangetroffen in prokaryoten dat codeert voor een eiwit van 40.000 dalton, genaamd FtsZ. Bacterieel eiwit is functioneel en structureel vergelijkbaar met tubuline.
Het is waarschijnlijk dat het eiwit een voorouderlijke functie had in bacteriën en werd gewijzigd tijdens evolutionaire processen, met als conclusie een eiwit met de functies die het vervult in eukaryoten..
Niemand heeft nog op dit artikel gereageerd.