De calcium pomp Het is een structuur van eiwitachtige aard die verantwoordelijk is voor het transport van calcium door celmembranen. Deze structuur is afhankelijk van ATP en wordt beschouwd als een ATPase-achtig eiwit, ook wel Ca genoemdtwee+-ATPase.
De Catwee+-ATPasen worden in alle cellen van eukaryote organismen aangetroffen en zijn essentieel voor calciumhomeostase in de cel. Dit eiwit voert primair actief transport uit, aangezien de beweging van calciummoleculen tegen hun concentratiegradiënt ingaat..
Artikel index
De ca.twee+ speelt een belangrijke rol in de cel, dus de regulering ervan is essentieel voor de goede werking ervan. Fungeert vaak als een tweede boodschapper.
In de extracellulaire ruimtes is de concentratie van Catwee+ het is ongeveer 10.000 keer groter dan in cellen. Een verhoogde concentratie van dit ion in het cytoplasma van de cel veroorzaakt verschillende reacties, zoals spiercontracties, afgifte van neurotransmitters en afbraak van glycogeen..
Er zijn verschillende manieren om deze ionen uit cellen over te brengen: passief transport (niet-specifieke uitgang), ionenkanalen (beweging ten gunste van hun elektrochemische gradiënt), secundair actief transport van het anti-ondersteuningstype (Na / Ca) en primair actief transport met de pomp ATP afhankelijk.
In tegenstelling tot de andere mechanismen van Ca-verplaatsingtwee+, de pomp werkt in vectorvorm. Dat wil zeggen, het ion beweegt slechts in één richting, zodat het alleen werkt door ze uit te drijven.
De cel is extreem gevoelig voor veranderingen in de Ca-concentratietwee+. Omdat het zo'n duidelijk verschil vertoont met zijn extracellulaire concentratie, is het daarom zo belangrijk om efficiënt zijn normale cytosolische niveaus te herstellen..
Er zijn drie soorten Ca beschreventwee+-ATPasen in dierlijke cellen, gebaseerd op hun locaties in de cellen; pompen in het plasmamembraan (PMCA), pompen in het endoplasmatisch reticulum en kernmembraan (SERCA) en pompen in het membraan van het Golgi-apparaat (SPCA).
SPCA-pompen dragen ook Mn-ionentwee+ die cofactoren zijn van verschillende enzymen van de Golgi-apparaatmatrix.
Gistcellen, andere eukaryote organismen en plantencellen presenteren andere soorten Catwee+-Heel bijzondere ATPases.
In het plasmamembraan vinden we het antiportale Na / Ca actief transport, dat verantwoordelijk is voor de verplaatsing van een aanzienlijke hoeveelheid Catwee+ in cellen in rust en activiteit. In de meeste cellen in rusttoestand is de PMCA-pomp verantwoordelijk voor het transport van calcium naar buiten..
Deze eiwitten bestaan uit ongeveer 1.200 aminozuren en hebben 10 transmembraansegmenten. In het cytosol zijn er 4 hoofdeenheden. De eerste eenheid bevat de terminale aminogroep. De tweede heeft basiskenmerken, waardoor het zich kan binden aan activerende zure fosfolipiden..
In de derde eenheid wordt een asparaginezuur met katalytische functie gevonden, en "stroomafwaarts" hiervan een fluoresceïne-isotocyanaat-bindende band, in het ATP-bindende domein..
In de vierde eenheid bevindt zich het calmoduline-bindende domein, de herkenningsplaatsen van bepaalde kinasen (A en C) en de Ca-bindende banden.twee+ allosterisch.
SERCA-pompen worden in grote hoeveelheden aangetroffen in het sarcoplasmatisch reticulum van spiercellen en hun activiteit is gerelateerd aan samentrekking en ontspanning in de spierbewegingscyclus. Zijn functie is om de Ca te vervoerentwee+ van het celcytosol naar de reticulummatrix.
Deze eiwitten bestaan uit een enkele polypeptideketen met 10 transmembraandomeinen. De structuur is in wezen dezelfde als die van PMCA-eiwitten, maar het verschilt doordat ze slechts drie eenheden in het cytoplasma hebben, waarbij de actieve plaats zich in de derde eenheid bevindt..
De werking van dit eiwit vereist een ladingsbalans tijdens het transport van de ionen. Twee Catwee+ (door gehydrolyseerd ATP) worden verplaatst van het cytosol naar de reticulummatrix, tegen een zeer hoge concentratiegradiënt.
Dit transport vindt antiportisch plaats, aangezien tegelijkertijd twee H+ worden vanuit de baarmoeder naar het cytosol geleid.
Het transportmechanisme is verdeeld in twee toestanden E1 en E2. In E1 zijn de bindingsplaatsen die een hoge affiniteit hebben voor Catwee+ ze zijn gericht op het cytosol. In E2 zijn de bindingsplaatsen gericht naar het lumen van het reticulum met een lage affiniteit voor Catwee+. De twee Ca-ionentwee+ toetreden na overdracht.
Tijdens het binden en overbrengen van Catwee+, conformationele veranderingen treden op, inclusief de opening van het M-domein van het eiwit, dat naar het cytosol is gericht. De ionen binden dan gemakkelijker aan de twee bindingsplaatsen van genoemd domein..
De vereniging van de twee Ca-ionentwee+ bevordert een reeks structurele veranderingen in het eiwit. Onder hen, de rotatie van bepaalde domeinen (domein A) die de eenheden van de pomp reorganiseert, waardoor de opening naar de reticulummatrix mogelijk wordt gemaakt om de ionen vrij te maken, die ontkoppeld zijn dankzij de afname van de affiniteit op de bindingsplaatsen..
De protonen H+ en watermoleculen stabiliseren de Ca-bindingsplaatstwee+, waardoor het A-domein terugkeert naar zijn oorspronkelijke staat, waardoor de toegang tot het endoplasmatisch reticulum wordt afgesloten.
Dit type pomp wordt in alle eukaryote cellen aangetroffen en is verantwoordelijk voor de uitdrijving van Catwee+ in de extracellulaire ruimte om de concentratie binnen de cellen stabiel te houden.
In dit eiwit wordt een Ca-ion getransporteerdtwee+ door gehydrolyseerd ATP. Transport wordt gereguleerd door niveaus van het eiwit calmoduline in het cytoplasma.
Door de concentratie van Ca te verhogentwee+ cytosolische, calmoduline-niveaus stijgen, die zich binden aan calciumionen. Het Ca-complextwee+-calmodulin, en assembleert vervolgens op de PMCA-pompbindingsplaats. Er treedt een conformationele verandering op in de pomp waardoor de opening kan worden blootgesteld aan de extracellulaire ruimte.
Calciumionen worden vrijgegeven, waardoor de normale niveaus in de cel worden hersteld. Bijgevolg is het complex Catwee+-calmodulin demonteert en brengt de conformatie van de pomp terug in zijn oorspronkelijke staat.
Niemand heeft nog op dit artikel gereageerd.