De maltase, ook bekend als α-glucosidase, zure maltase, glucose invertase, glucosidosucrase, lysosomale α-glucosidase of maltase-glucoamylase, het is het enzym dat verantwoordelijk is voor de hydrolyse van maltose in de cellen van het darmepitheel tijdens de laatste stappen van de zetmeelvertering.
Het behoort tot de klasse van hydrolasen, met name tot de subklasse van glycosidasen, die de α-glucosidebindingen tussen glucoseresiduen kunnen verbreken (EC. 3.2.1.20). Deze categorie groepeert verschillende enzymen waarvan de specificiteit gericht is op de exo-hydrolyse van terminale glucosiden verbonden door α-1,4-bindingen..
Sommige maltasen zijn in staat polysacchariden te hydrolyseren, maar in een veel langzamer tempo. In het algemeen komen na de werking van maltase α-D-glucoseresiduen vrij, maar enzymen van dezelfde subklasse kunnen β-glucanen hydrolyseren, waardoor β-D-glucoseresiduen vrijkomen..
Het bestaan van maltase-enzymen werd aanvankelijk aangetoond in het jaar 1880 en het is nu bekend dat het niet alleen aanwezig is in zoogdieren, maar ook in micro-organismen zoals gisten en bacteriën, evenals in veel hogere planten en granen..
Een voorbeeld van het belang van de activiteit van deze enzymen is gerelateerd aan Saccharomyces cerevisiae, het micro-organisme dat verantwoordelijk is voor de productie van bier en brood, dat in staat is maltose en maltotriose af te breken dankzij het feit dat het maltase-enzymen heeft, waarvan de producten worden gemetaboliseerd tot de fermentatieproducten die kenmerkend zijn voor dit organisme.
Artikel index
Maltase is een amfipatisch eiwit dat is geassocieerd met het membraan van darmborstelcellen. Er is ook een isozym bekend dat zuurmaltase wordt genoemd, dat zich in lysosomen bevindt en verschillende soorten glycosidebindingen op verschillende substraten kan hydrolyseren, niet alleen maltose- en α-1,4-bindingen. Beide enzymen hebben veel structurele kenmerken gemeen.
Het lysosomale enzym heeft ongeveer 952 aminozuren en wordt posttranslationeel verwerkt door glycosylering en verwijdering van peptiden aan de N- en C-uiteinden..
Studies uitgevoerd met het enzym uit de darm van ratten en varkens hebben aangetoond dat het enzym bij deze dieren uit twee subeenheden bestaat die qua fysische eigenschappen van elkaar verschillen. Deze twee subeenheden komen voort uit dezelfde polypeptidevoorloper die proteolytisch wordt gesplitst..
In tegenstelling tot varkens en ratten heeft het enzym bij mensen geen twee subeenheden, maar is het een enkelvoudig hoogmoleculair en sterk geglycosyleerd (voor N- Y OF-glycosylering).
Gistmaltase, gecodeerd door het gen MAL62, weegt 68 kDa en is een cytoplasmatisch eiwit dat als monomeer bestaat en een breed spectrum van α-glucosiden hydrolyseert.
In gist zijn er vijf iso-enzymen gecodeerd in de telomere zones van vijf verschillende chromosomen. Elke coderende locus van het gen MIS Het bevat ook een gencomplex van alle genen die betrokken zijn bij het metabolisme van maltose, inclusief permease en regulerende eiwitten, alsof het een operon is..
Van het enzym dat in planten aanwezig is, is aangetoond dat het gevoelig is voor temperaturen boven 50 ° C en dat maltase in grote hoeveelheden voorkomt in gekiemde en niet-gekiemde granen..
Bovendien is dit enzym tijdens de afbraak van zetmeel specifiek voor maltose, aangezien het niet inwerkt op andere oligosacchariden, maar altijd eindigt met de vorming van glucose..
Menselijke darmmaltase wordt gesynthetiseerd als een enkele polypeptideketen. Koolhydraten die rijk zijn aan mannoseresiduen worden co-translationeel toegevoegd door glycosylering, wat de proteolytische afbraaksequentie lijkt te beschermen.
Studies naar de biogenese van dit enzym hebben aangetoond dat het wordt geassembleerd als een molecuul met een hoog molecuulgewicht in een ‘membraangebonden’ toestand van het endoplasmatisch reticulum, en dat het vervolgens wordt verwerkt door pancreasenzymen en ‘opnieuw geglycosyleerd’ in het Golgi-complex..
In gist zijn er vijf iso-enzymen gecodeerd in de telomere zones van vijf verschillende chromosomen. Elke coderende locus van het gen MIS het omvat ook een gencomplex van alle genen die betrokken zijn bij het metabolisme van maltose, inclusief permease en regulerende eiwitten.
Het metabolismesysteem van maltose in bacteriën zoals E coli, Het lijkt sterk op het lactosesysteem, vooral in de genetische organisatie van het operon dat verantwoordelijk is voor de synthese van regulerende, transporteiwitten en met enzymatische activiteit op het substraat (maltasen).
In de meeste organismen waar de aanwezigheid van enzymen zoals maltase is gedetecteerd, speelt dit enzym dezelfde rol: de afbraak van disacchariden zoals maltose om oplosbare koolhydraatproducten te verkrijgen die gemakkelijker worden gemetaboliseerd..
In de darmen van zoogdieren speelt maltase een sleutelrol in de laatste stappen van zetmeelafbraak. Tekorten aan dit enzym worden over het algemeen waargenomen bij aandoeningen zoals type II glycogenose, die verband houdt met de opslag van glycogeen.
In bacteriën en gisten vormen reacties die worden gekatalyseerd door enzymen van dit type een belangrijke energiebron in de vorm van glucose dat de glycolytische route binnengaat, met of zonder fermentatiedoeleinden..
In planten neemt maltase, samen met amylasen, deel aan de afbraak van het endosperm in zaden die 'slapen' en die worden geactiveerd door gibberellines, plantengroeiregulerende hormonen, als voorwaarde voor ontkieming..
Bovendien hebben veel tijdelijke zetmeelproducerende planten overdag specifieke maltasen die bijdragen aan de afbraak van tussenproducten in hun metabolisme 's nachts, en chloroplasten blijken de belangrijkste opslagplaatsen voor maltose te zijn in deze organismen..
Niemand heeft nog op dit artikel gereageerd.