De tropomyosine is een van de drie eiwitten die deel uitmaken van de dunne filamenten in de myofibrillen van de spiercellen van de skeletspier van gewervelde dieren en van de spiercellen van sommige ongewervelde dieren.
Het wordt voornamelijk geassocieerd met actine-filamenten in spiermyofibrillen, maar er zijn rapporten die erop wijzen dat het, hoewel in mindere mate, ook kan worden geassocieerd met actine-filamenten in het cytoskelet van niet-spiercellen..
Het werd voor het eerst geïsoleerd en gekristalliseerd tussen 1946 en 1948, met gebruikmaking van protocollen die vergelijkbaar waren met de protocollen die jaren daarvoor werden gebruikt om actine en myosine te verkrijgen, de twee meest voorkomende eiwitten in myofilamenten..
In skeletspiercellen vormt tropomyosine, samen met troponine, een regulerend eiwitduo dat fungeert als een calcium-‘sensor’, aangezien de remmende associatie met actinevezels wordt omgekeerd na binding met calciumionen die de cel binnenkomen als reactie op zenuwprikkels die sturen samentrekking.
Artikel index
In gewervelde cellen wordt tropomyosine steevast aangetroffen als onderdeel van de dunne filamenten in spiermyofibrillen, zowel in skeletspieren als in gladde spieren, waar het regulerende functies uitoefent..
Wetenschappers hebben tropomyosine beschreven als een asymmetrisch eiwit, vrij stabiel tegen hitte (thermostabiel), waarvan de polymerisatie lijkt af te hangen van de ionconcentratie van het medium waarin het wordt aangetroffen..
Het behoort tot een grote en complexe familie van fibreuze en helix-eiwitten die wijdverspreid zijn onder eukaryoten. Bij gewervelde dieren worden tropomyosinen ingedeeld in twee grote groepen:
- Die met een hoog molecuulgewicht (tussen 284-281 aminozuren).
- Die met een laag molecuulgewicht (tussen 245-251 aminozuren).
Alle isovormen, afzonderlijk onderzocht, hebben een aantal aminozuurresiduen dat een veelvoud is van 40. Er zijn hypotheses dat elk van deze "clusters" van aminozuren een interactie aangaat met een G-actine-monomeer wanneer beide eiwitten een complex vormen. de dunne lokken.
Zoogdieren bevatten ten minste 20 verschillende isovormen van tropomyosine, gecodeerd door vier genen die tot expressie worden gebracht door alternatieve promotors en waarvan de producten (mRNA) worden verwerkt door alternatieve splitsing (Splitsing.
Sommige van deze isovormen hebben een differentiële expressie. Velen zijn weefsel- en stadiumspecifiek, aangezien sommige in specifieke spierweefsels worden aangetroffen en het kan zijn dat ze alleen op een specifiek ontwikkelingspunt tot expressie komen.
Tropomyosine is een dimeer eiwit, samengesteld uit twee opgerolde alfa-polypeptide-helices, elk met ongeveer 284 aminozuurresiduen, met een molecuulgewicht van bijna 70 kDa en een lengte van meer dan 400 nm..
Aangezien er meerdere isovormen kunnen zijn, kan hun structuur zijn samengesteld uit twee identieke of twee verschillende moleculen, waardoor respectievelijk een homodimeer of heterodimeer eiwit wordt gevormd. Deze verschillen in de "sterkte" waarmee ze binden aan actinefilamenten..
Tropomyosinemoleculen, ook filamenteuze vorm, bevinden zich in de "groef" -gebieden die bestaan tussen de G-actine-polymeerketens die de F-actine-strengen van fijne filamenten vormen. Sommige auteurs beschrijven hun associatie als een "vormcomplementariteit" tussen beide eiwitten..
De sequentie van dit eiwit wordt opgevat als een "reeks" van zich herhalende heptapeptiden (7 aminozuren), waarvan de individuele kenmerken en eigenschappen de stabiele verpakking bevorderen van de twee helices waaruit de structuur bestaat, en waartussen de bindingsplaatsen worden gevormd. actine.
De vereniging tussen tropomyosine- en actinevezels vindt voornamelijk plaats door elektrostatische interacties.
Het N-terminale uiteinde van tropomyosinen is sterk geconserveerd tussen de verschillende spierisovormen. Zo erg zelfs dat acht van de eerste negen residuen identiek zijn van mens tot mens Drosophila (de fruitvlieg), en 18 van de eerste 20 N-terminale residuen zijn geconserveerd in alle gewervelde dieren.
Tropomyosine en troponine, zoals hierboven besproken, vormen het regulerende duo van spiercontractie van skelet- en hartvezels bij gewervelde dieren en sommige ongewervelde dieren..
Troponine is een eiwitcomplex dat uit drie subeenheden bestaat, een dat reageert op en bindt aan calcium, een ander dat bindt aan tropomyosine en een ander dat zich bindt aan F-actine-filamenten..
Elk tropomyosinemolecuul is geassocieerd met een troponinecomplex dat de bewegingen van het eerste reguleert.
Wanneer de spier ontspannen is, bevindt tropomyosine zich in een speciale topologie die myosine-bindingsplaatsen op actine blokkeert, waardoor contractie wordt voorkomen..
Wanneer spiervezels de juiste stimulus krijgen, neemt de intracellulaire calciumconcentratie toe, wat een conformationele verandering in troponine veroorzaakt geassocieerd met tropomyosine.
De conformatieverandering in troponine induceert ook een conformatieverandering in tropomyosine, wat resulteert in de "afgifte" van de act-myosinebindingsplaatsen en het mogelijk maakt dat de myofibrillen samentrekken..
In niet-spiercellen waar het wordt aangetroffen, vervult tropomyosine blijkbaar structurele functies of bij de regulatie van celmorfologie en mobiliteit..
Tropomyosine is geïdentificeerd als een van de meest voorkomende allergene spiereiwitten in gevallen van allergische reacties veroorzaakt door voedingsmiddelen van dierlijke oorsprong..
Het is aanwezig in spiercellen en niet-spiercellen, zowel gewervelde als ongewervelde dieren. Uit verschillende onderzoeken blijkt dat allergische reacties veroorzaakt door kreeftachtigen zoals garnalen, krabben en kreeften het product zijn van de "detectie" van hun epitopen door middel van immunoglobulinen in het serum van overgevoelige allergische patiënten..
Aangenomen wordt dat dit eiwit zich gedraagt als een kruisreactief allergeen, aangezien patiënten die allergisch zijn voor bijvoorbeeld garnalen ook allergisch zijn voor andere schaaldieren en weekdieren die een eiwit hebben met vergelijkbare eigenschappen..
Niemand heeft nog op dit artikel gereageerd.